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자료유형
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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제17권 제1호
발행연도
2007.1
수록면
29 - 36 (8page)

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The xynA gene encoding the xylanase A ofPaenibacillus sp. DG-22 was isolated with a DNA probeobtained by PCR amplification, using degenerated primersdeduced from the amino acid residues of the known N-terminalregion of the purified enzyme and the conserved region in thefamily 11 xylanases. The positive clones were screened on theLB agar plates supplemented with xylan, by the Congo-redstaining method. The xynAreading frame encoding a protein of 210 amino acids, and theXynA preprotein contains a 28-residues signal peptide whosecleavage yields a 182-residues mature protein of a calculatedmolecular weight of 20,0 Da and pI value of 8.77. Thecloned DNA fragment also has another ORF of 873 nucleotidesthat showed 76% identity to the putative transcriptionalactivator of Bacillus halodurans C-125. Most of the xylanaseactivity was found in the periplasmic space of E. coli. ThexynA gene was subcloned into pQE60 expresion vector to fusewith six histidine-tag. The recombinant xylanase A was purifiedby heating and immobilized metal affinity chromatography.The optimum pH and temperature of the purified enzyme were6.0 and 60oC, respectively. This histidine-taged xylanase Awas les thermostable than the native enzyme.
#Paenibacillus sp. xylanase #cloning #expression #histidine-tagXylan is the major component of plant hemicellulose andthe second most abundant renewable polysaccharide inof a main chain of β-1 #4-linked D-xylose residues that oftencarry arabinosyl #ace

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[학 google schola / 1961 / A procedure for the isolation of deoxyribonucleic acid from microorganisms : 208 ~ 218 google schola A / 1994 / Xylanases in bleaching From an idea to industry : 335 ~ 350 google schola Altschul, S. F / 1997 / Gapped BLAST and PSI-BLAST: A new generation of protein database search programs 25 : 3389 ~ 3402 google schola Beg, Q. K / 2001 / Microbial xylanases and their industrial applications: A review 56 : 326 ~ 338 google schola

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