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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제24권 제2호
발행연도
2014.1
수록면
236 - 244 (9page)

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The gene encoding α-L-arabinofuranosidase (AFase) from Paenibacillus sp. DG-22 was cloned,sequenced, and expressed in Escherichia coli. The AFase gene (abfA) comprises a 1,509 bp openreading frame encoding 502 amino acids with a molecular mass of 56,520 daltons. Thededuced amino acid sequence of the gene shows that AbfA is an enzyme consisting of only acatalytic domain, and that the enzyme has significant similarity to AFases classified into thefamily 51 of the glycosyl hydrolases. abfA was subcloned into the pQE60 expression vector tofuse it with a six-histidine tag and the recombinant AFase (rAbfA) was purified to homogeneity. The specific activity of the recombinant enzyme was 96.7 U/mg protein. Determination of theapparent molecular mass by gel-filtration chromatography indicated that AbfA has atetrameric structure. The optimal pH and temperature of the enzyme were 6.0 and 60oC,respectively. The enzyme activity was completely inhibited by 1 mM HgCl2. rAbfA was activeonly towards p-nitrophephenyl α-L-arabinofuranoside and exhibited Km and Vmax values of3.5 mM and 306.1 U/mg, respectively. rAbfA showed a synergistic effect in combination withendoxylanase on the degradation of oat spelt xylan and wheat arabinoxylan.
#α-L-Arabinofuranosidase #Paenibacillus sp. DG-22 #gene cloning and expression

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