Purification and Characterization of Two Thermostable Xylanases fromPaenibacillus sp. DG-22

PYUNG OK LIM; LEE; YONG-EOK

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자료유형: 학술저널

저자정보: PYUNG OK LIM LEE YONG-EOK

저널정보: 한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제14권 제5호

발행연도: 2004.1

수록면: 1,014 - 1,021 (8page)

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Two thermostable xylanases, designated XynAand XynB, were purified to homogeneity from the culturesupernatant of Paenibacillus sp. DG-22 by ion-exchange andgel-filtration chromatography. The molecular masses ofxylanases A and B were 20 and 30 kDa, respectively, asdetermined by SDS-PAGE, and their isoelectric points were9.1 and 8.9, respectively. Both enzymes had similar pH andtemperature optima (pH 5.0- 6.5 and 70oC), but their stabilityat various temperatures differed. Xylanase B was comparativelymore stable than xylanase A at higher temperatures. XylanasesA and B differed in their Km and Vmax values. XynA had a Kmof 2.0 mg/ml and a Vmax of 2,553 U/mg, whereas XynB had aKm of 1.2 mg/ml and a Vmax of 754 U/mg. Both enzymes wereendo-acting, as revealed by their hydrolysis product profileson birchwood xylan, but showed different modes of action.Xylotriose was the major product of XynA activity, whereasXynB produced mainly xylobiose. These enzymes utilizedsmall oligosaccharides such as xylotriose and xylotetraose assubstrates, but did not hydrolyzed xylobiose. The aminoterminal sequences of XynA and XynB were determined.Xylanase A showed high similarity with low molecular massxylanases of family 11.

#Thermostable xylanases #purification #characterization #Paenibacillus sp.Xylan is the major component of plant hemicellulose andthe second most abundant renewable polysaccharide aftercellulose [12]. It is a heteropolysaccharide with a backboneof β-1

참고문헌 (27)

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A / 1983 / Purification and properties of endoxylanase producedby Bacillus pumilus : 957 ~ 963

A / 1993 / Purificationand characterization of a thermostable xylanase from Bacillusstearothermophilus T-6 : 1725 ~ 1730

Altschul, S. F / 1997 / GappedBLAST and PSI-BLAST: A new generation of proteindatabase search programs 25 : 3389 ~ 3402

Archana, A / 2003 / Purification andcharacterization of a cellulase-free xylanase of a moderatethermophile Bacillus licheniformis A99 19 : 53 ~ 57

Bailey / 1992 / Interlaboratorytesting of methods for assay of xylanase activity : 257 ~ 270

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