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논문 기본 정보

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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제24권 제9호
발행연도
2014.1
수록면
1,260 - 1,268 (9page)

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Screening of a gene library from Paenibacillus sp. PBS-2 generated in Escherichia coli led to the identification of a clone with lipolytic activity. Sequence analysis showed an open reading frame encoding a polypeptide of 378 amino acid residues with a predicted molecular mass of 42 kDa. The esterase displayed 69% and 42% identity with the putative β-lactamases from Paenibacillus sp. JDR-2 and Clostridium sp. BNL1100, respectively. The esterase contained a Serx- x-Lys motif that is conserved among all β-lactamases found to date. The protein PBS-2 was produced in both soluble and insoluble forms when E. coli cells harboring the gene were cultured at 18°C. The enzyme is a serine protein and was active against p-nitrophenyl esters of C2, C4, C8, and C10. The optimum pH and temperature for enzyme activity were pH 9.0 and 30°C, respectively. Relative activity of 55% remained at up to 5°C with an activation energy of 5.84 kcal/mol, which indicates that the enzyme is cold-adapted. Enzyme activity was inhibited by Cd2+, Cu2+, and Hg2+ ions. As expected for a serine esterase, activity was inhibited by phenylmethylsulfonyl fluoride. The enzyme was remarkably active and stable in the presence of commercial detergents and organic solvents. This cold-adapted esterase has potential as a biocatalyst and detergent additive for use at low temperatures.
#Paenibacillus sp. #cold-adapted esterase #β-lactamase #gene expression

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[학술지(정기간행물)] google schola Arpigny JL / 1999 / Bacterial lipolytic enzymes:classification and properties / Biochem. J 343 : 177 ~ 183 google schola Bornscheuer UT / 1999 / Hydrolases in Organic Synthesis ? Regio- and Stereoselective Biotransformations / Wiley-VCH google schola Bornscheuer UT. / 2002 / Microbial carboxylesterases: classification, properties and applications in biocatalysis / FEMS Microbiol. Rev 26 : 73 ~ 81 google schola Brenner S / 1988 / The molecular evolution of genes and proteins : a tale of two serines / Nature 334 : 528 ~ 530 google schola

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