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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술대회자료
- 저자정보
- 발행연도
- 2001.1
- 수록면
- 35 - 35 (1page)
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The conformational study on cyclic Ac-Cys-Pro-Xaa-Cys-NHMe (Ac-CPXC-NHMe; X = Ala, Val, Leu, Aib, Gly, His, Phe, Tyr, Asn, and Ser) peptides has been carried out using the ECEPP/3 force field and the hydration shell model in the unhydrated and hydrated states. This work has been undertaken to investigate structural implications of the CPXC sequence as the chain reversal for the initiation of protein folding and as the motif for active site of disulfide oxidoreductases.(omitted)
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