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논문 기본 정보

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학술저널
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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제16권 제8호
발행연도
2006.1
수록면
1,325 - 1,329 (5page)

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Structural modeling of β L.lactis ssp. lactis 7962 has shown that the residues Cys-472and His-509 are located in the wall of the active-site cavity.To examine the functions of Cys-472 and His-509, we generatedfive site-specific mutants: Cys-472-Ser, Cys-472-Thr, Cys-472-Met, His-509-Asn, and His-509-Phe. β-Galactosidasesubstituted at Cys-472 with Met or His-509 with Phe had<3% of the activity of the native enzyme when assayed usingONPG as substrate. The other mutants Cys-472-Ser, Cys-472-Thr, and His-509-Asn had ca. 10-15% of the nativeenzyme activity. The Vmax values of the five mutated enzymeswere lower (60-7,000-fold) than that of native enzyme.These results show that the catalytic ability of β-galactosidaseis significantly affected by mutations at Cys-472 or His-509.

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