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논문 기본 정보

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학술저널
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저널정보
대한생화학·분자생물학회 Experimental and Molecular Medicine Experimental and Molecular Medicine 제38권 제1호
발행연도
2006.1
수록면
18 - 26 (9page)

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The constrained α-helical structure of a C-peptide is useful for enhancing anti-HIV-1 activity. The i and i+3 positions in an α-helical structure are located close together, therefore D-Cys (dC) and L-Cys (C) were introduced at the positions, respectively, to make a dC-C disulfide bond in 28mer C-peptides. Accordingly, this study tested whether a dC-C disulfide bond would increase the α-helicity and anti-HIV-1 activity of peptides. A C-peptide can be divided into three domains, the N-terminal hy-drophobic domain (HPD), middle interface domain (IFD), and C-terminal hydrogen domain (HGD), based on the binding property with an N-peptide. In general, the dC-C modifications in HPD enhanced the anti-HIV-1 activity, while those in IFD and HGD resulted in no or much less activity. The modified α-helicity than the native peptides, while those with higher activity showed an almost similar or slightly increased α-helicity. Therefore, the present results suggest that the introduction of a dC-C bridge in the N-terminal hydrophobic domain of a C-peptide may be useful for enhancing the anti-HIV-1 activity.

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