Cysteine Does Not Repress Adenosine-5'-Phosphosulfate Reductase Through Its Conversion to Either Sulfate or Glutathione

Lee Sangman

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자료유형: 학술저널

저자정보: Lee Sangman (Department of Agricultural Chemistry, Division of Applied Biology and Chemistry, Kyungpook National University)

저널정보: 한국식물학회 식물학회지 식물학회지 제48권 제1호

발행연도: 2005.1

수록면: 57 - 63 (7page)

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Cysteine (Cys) represses the activity of several key regulatory enzymes in the plant sulfate assimilatory pathway. However, it is not clear whether this effect arises from Cys itself or through its conversion to either sulfate or glutathione (GSH). Therefore, we examined this phenomenon by analyzing the activity of adenosine-5'-phosphosulfate (APS) reductase. Both APS reductase (AR) activity and mRNA levels were decreased by treating Arabidopsis thaliana roots with 1 mM Cys. The intracellular sulfate concentration was not affected, whereas enzymatic activity and, to some extent, the mRNA level, declined. Cys treatment in sulfur-starved plants also diminished both parameters. However, this response to Cys was more efficient than when plants were treated with an equal amount of sulfate. When Cys was removed from both Cys- and sulfate-fed plants, AR activity was recovered; the same removal of sulfate was not so effective. Moreover, buthionine sulfoximine (BSO), an inhibitor of GSH synthesis, did not influence the repression of AR by Cys. Finally the AR enzyme was inhibited by cysteine in vitro. These results indicate that Cys represses AR by inhibiting mRNA expression and by directly repressing enzymatic activity, rather than through its conversion to either sulfate or GSH.

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