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논문 기본 정보

자료유형
학술대회자료
저자정보
Park, Hae-Sook (Cheju Halla College) Kim, Choon-mi (Ewha Womans Universit) Kee, Kang-Young (Chugnbuk University)
저널정보
대한약학회 대한약학회 학술대회 대한약학회 2002년도 Proceedings of the Convention of the Pharmaceutical Society of Korea Vol.2
발행연도
2002.1
수록면
3,302 - 3,302 (1page)

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이 논문의 연구 히스토리 (2)

2002

Conformational Study of Cyclic Ac-Cys-Pro-Xaa-Cys-NHMe Peptides: a Model for Chain Reversal and Active Site of Disulfide Oxidoreductase
Pa ,  k ,  Hae-Sook 외 4명 대한약학회 학술대회 2002.01 학술대회자료

2001

Preferred Conformations of Cyclic Ac-Cys-Pro-Xaa-Cys-NHMe Peptides： a Model for Chain Reversal and Active Site of Disulfide Oxidoreductase
Pa ,  k ,  Hae-Sook 외 4명 한국생물물리학회 학술발표회 2001.01 학술대회자료

초록· 키워드

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The conformational study on cyclic Ac-Cys-Pro-Xaa-Cys-NHMe (Ac-CPXC-NHMe: X = Ala, Val. Leu. Aib. Gly. His. Phe, Tyr. Asn. and Ser) peptides has been carried out using the ECEPP/3 force field and the hydration shell model in the unhydrated and hydrated states. This work has been undertaken to investigate structural implications of the CPXC sequence as the chain reversal for the initiation of protein folding and as the motif for active site of disulfide oxidoreductases. The backbone conformation DAAA is in common the most feasible for cyclic CPXC peptides in the hydrated state. which has a type 1${\beta}$-turn at the Pro-Xaa sequence. The proline residue and the hydrogen bond between backbones of two cystines appear to play a role in stabilizing this preferred conformation of cycilc CPXC peptides. However. the distributions of backbone conformations and ${\beta}$-turns may indicate that the cyclic CPXC peptide seems to exist as an ensemble of ${\beta}$-turns and coiled conformations. The intirnsic stability of the cyclic CPXC motif itself the active conformation appears to play a role in determining electrochemical properties of disulfide oxidoreductases.

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