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박정희 (Department of Biochemistry and Molecular Biology Chosun University School of Medicine Gwangju 61452) 한지혜 (Department of Biochemistry and Molecular Biology Chosun University School of Medicine Gwangju 61452) Myung Seung-Hyun (Department of Biochemistry and Molecular Biology Chosun University School of Medicine Gwangju 61452) Chung Hea-jong (Gwangju Center Korea Basic Science Institute Gwangju 61168 Republic of Korea) Park Jae-il (Gwangju Center Korea Basic Science Institute Gwangju 61168 Republic of Korea) Cho Ju-Yeon (Department of Medicine Chosun University Hospital Gwangju 61453 Republic of Korea) 김태형 (조선대학교)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제31권 제6호
발행연도
2021.1
수록면
875 - 881 (7page)

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The mitochondrial targeting domain (MTD) of Noxa contributes to its mitochondrial localization and to apoptosis induction. As a peptide, MTD fused with octa-arginine (R8), a CPP, induces necrosis related to intracellular calcium influx and destruction of mitochondria and endoplasmic reticulum. We searched for homologs of MTD, and compared their cell killing capability when fused with R8. Three of the seven peptides triggered cell death with similar mechanisms. The comparative analysis of peptide sequences showed that four amino acid sites of MTD are critical in regulating necrosis, suggesting the potential to generate artificial, adjustable cytotoxic peptides, which could be effective medicines for many diseases. Thus, homologs functionality could hint to the functions of their belonging proteins.

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