Characterization of Partially Purified Extracellular Protease of Local Bacteria BAC-4

Setiasih, Siswati

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자료유형: 학술대회자료

저자정보: Setiasih, Siswati (Dept. of Chemistry, Faculty of Mathematics and Science University of Indonesia)

저널정보: 한국응용약물학회 한국응용약물학회 추계학술발표논문집 한국응용약물학회 1998년도 Proceedings of UNESCO-internetwork Cooperative Regional Seminar and Workshop on Bioassay Guided Isolation of Bioactive Substances from Natural Products and Microbial Products

발행연도: 1998.1

수록면: 161 - 161 (1page)

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To achieve the aim of this investigation, the extracellular protease was isolated from bacteria BAC-4, a strain was cultivated in the medium for the production of penicillin acilase in a period of 32 hours. The enzyme was first purified by aceton precipitation method, followed by ion exchange chromatography on DEAE-sephacel column. The highest specific activity of the aceton fraction was found to be 2.19 unit per mg, with degree of purification of 13 times. Further purification of the enzyme on DEAE -sephacel had a specific activity of 58.6 unit per mg and degree of purification of 344 times compared to its crude extract. The optimum pH of the enzyme was 8.4, and the potimum temparature was 37$^{\circ}C$. The K$\_$M/ and $V_{max}$ calculated at experiment conditions were found to be 0.66%(W/V) and 3.61 unit per mL respectively.

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