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대한바이러스학회 JOURNAL OF BACTERIOLOGY AND VIROLOGY 大韓바이러스學會誌 제23권 제1호
발행연도
1993.6
수록면
47 - 55 (9page)

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A protease which was responsible for infectivity of human Influenza virus was partially purified from the amniotic fluid of chicken embryonated eggs inoculated with human influenza virus using synthetic peptide substrate (CBZ-arg-AFC). The molecular weight of the protease was estimated to be 55kDa, by deterrnination using gel filtration on Sepharcryl S-200HR. The optimum pH for enzyme activity was 8.5 and the enzyme was stable at pH from 7.5 to 10.0. The protease was inhibited by DFP, PMSF, leupeptin and TLCK but not by TPCK, E-64, pepstatin A, and EDTA, indicating that the enzyme is a trypsin-like serine protease. The purified protease increased the proliferation of virus in-vitro culture on the MDCK cells.
#Influenza virus #Protease from amniotic fluid

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