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Enzymatic properties and substrate specificity ofrecombinant β-glycosidases from a hyperthermophilic archaeon,Sulfolobus shibatae (rSG), were analyzed. rSSG showed itsoptimum temperature and pH at 95oC and pH 5.0, respectively.Thermal inactivation of rSG showed that its half-life ofenzymatic activity at 75oC was 15 h whereas it drasticallydecreased to 3.9 min at 95oC. The addition of 10 mM ofMnCl2 enhanced the hydrolysis activity of rSSG up to 23%whereas most metal ions did not show any considerable effect.Dithiothreitol (DT) and 2-mercaptoethanol exhibited significantinfluence on the increase of the hydrolysis activity of rSSG.rSSG apparently preferred laminaribiose (β1→3Glc), followedby sophorose (β1→2Glc), gentiobiose (β1→(β1→4Glc). Various intermolecular transfer products wereformed by rSG in the lactose reaction, indicating that rSSGprefers lactose as a good acceptor as wel as a donor. Thestrong intermolecular transglycosylation activity of rSSG canbe aplied in making functional oligosacharides.

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