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The cellulase from internal organs of edible snails was purified by fractionation with ammonium sulfate, DEAE-Sephadex chromatography, gel filtration on Sephacryl S-200, Superose 12 HR 10/30. The specific activity of the purified cellulase was 85.1 units/mg protein with 24.3 purification fold from crude extract. Molecular weight of the enzyme was estimated to be approximately 74,000 dalton by gel filtration chromatography, SDS-PAGE eletrophoresis. The isoelectric point of the enzyme was determined to be pH 4.6. The optimum temperature, pH of the enzyme were 50℃, pH 6.0, respectively. The enzyme was stable at 30~50℃, pH 6.0~10.0. It was activated by Mn^(2+), but inhibited by Li^(2+), Zn^(2+), Ag^(2+), Hg^(2+).

목차

Abstract

INTRODUCTION

MATERIALS AND METHODS

RESULTS AND DISCUSSION

REFERENCES

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