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조석근 (연세대학교) 양성욱 (연세대학교) 유문영 (연세대학교) Pratik Shah (University of California Irvine) Christian Peter Poulsen (Carlsberg Research Laboratory)
저널정보
한국분자세포생물학회 Molecules and Cells Molecules and Cells 제39권 제8호
발행연도
2016.8
수록면
581 - 586 (6page)
DOI
molcells.2016.0085

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Post-translational modifications (PTMs) of proteins are essential to increase the functional diversity of the prote-ome. By adding chemical groups to proteins, or degrad-ing entire proteins by phosphorylation, glycosylation, ubiquitination, neddylation, acetylation, lipidation, and proteolysis, the complexity of the proteome increases, and this then influences most biological processes. Although small RNAs are crucial regulatory elements for gene expression in most eukaryotes, PTMs of small RNA microprocessor and RNA silencing components have not been extensively investigated in plants. To date, several studies have shown that the proteolytic regulation of AGOs is important for host-pathogen interactions. DRB4 is regulated by the ubiquitin-proteasome system, and the degradation of HYL1 is modulated by a de-etiolation repressor, COP1, and an unknown cytoplasmic protease. Here, we discuss current findings on the PTMs of microprocessor and RNA silencing components in plants.

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