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저자정보
Shenshen Zou (Nanjing Agricultural University) Dan Sun (Nanjing Agricultural University) Yongheng Liang (Nanjing Agricultural University)
저널정보
한국분자세포생물학회 Molecules and Cells Molecules and Cells 제40권 제9호
발행연도
2017.9
수록면
643 - 654 (12page)
DOI
10.14348/molcells.2017.0030

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Autophagy is a degradation pathway in eukaryotic cells in which aging proteins and organelles are sequestered into double-membrane vesicles, termed autophagosomes, which fuse with vacuoles to hydrolyze cargo. The key step in autophagy is the formation of autophagosomes, which requires different kinds of vesicles, including COPII vesicles and Atg9-containing vesicles, to transport lipid double-membranes to the phagophore assembly site (PAS). In yeast, the cis-Golgi localized t-SNARE protein Sed5 plays a role in endoplasmic reticulum (ER)-Golgi and intra-Golgi vesicular transport. We report that during autophagy, sed5-1 mutant cells could not properly transport Atg8 to the PAS, resulting in multiple Atg8 dots being dispersed into the cytoplasm. Some dots were trapped in the Golgi apparatus. Sed5 regulates the anterograde trafficking of Atg9-containing vesicles to the PAS by participating in the localization of Atg23 and Atg27 to the Golgi apparatus. Furthermore, we found that overexpression of SFT1 or SFT2 (suppressor of sed5 ts) rescued the autophagy defects in sed5-1 mutant cells. Our data suggest that Sed5 plays a novel role in autophagy, by regulating the for-mation of Atg9-containing vesicles in the Golgi apparatus, and the genetic interaction between Sft1/2 and Sed5 is essential for autophagy.

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