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Seongjoon Joo (School of Life Sciences BK21 FOUR KNU Creative BioResearch Group KNU Institute for Microorganisms K) 이슬후 (경북대학교) Donghoon Lee (School of Life Sciences BK21 FOUR KNU Creative BioResearch Group KNU Institute for Microorganisms K) 김경진 (경북대학교)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제9권 제2호
발행연도
2021.1
수록면
32 - 35 (4page)

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Methylmalonyl-CoA epimerase (MMCE) is an enzyme involved in the carbon capturing 3-HP/4-HB cycle, by catalyzing the reaction of converting (S)-methylmalonyl-CoA to (R)-methylmalonyl-CoA. In this study, we overexpressed MMCE from Metallosphaera sedula (MsMMCE) and purified the protein to homogeneity by Ni-NTA affinity and size-exclusion chromatography. The MsMMCE protein was crystallized using the hanging-drop vapor-diffusion method in the presence of 20% (w/v) polyethylene glycol 3350, and 0.2 M ammonium nitrate at 293 K. X-ray diffraction data were collected to a maximum resolution of 2.1 A. The MsMMCE crystals belong to the space group P21 with unit cell parameters a = 51.87 A, b = 79.00 A, c = 106.09, α = γ = 90.0°, β = 95.80°. With six molecules of MsMMCE per an asymmetric unit, the crystal volume per unit of protein mass is 2.33 A3 Da?1, which corresponds to a solvent content of approximately 47.13%.

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