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논문 기본 정보

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학술저널
저자정보
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제6권 제3호
발행연도
2018.1
수록면
71 - 74 (4page)

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Histidine triad nucleotide-binding protein (HINT) is a member of the histidine triad (HIT) superfamily, and exhibitsdinucleotide hydrolase activity via a histidine triad motif. HITs are divided into five classes that have various functionsincluding galactose metabolism, DNA repair, and tumor suppression. Although multiple crystal structures have beenreported, limited structural information is available for HINT proteins of fungal species. In this study, to understand thestructural features and functional diversity of HINT proteins, we crystallized HINT from four fungal species and obtainedX-ray diffraction data from the pathogenic fungus Candida albicans at a resolution of 2.5 Å. The crystal of the C. albicansHINT (CaHINT) belonged to the space group of P2221, with unit cell parameters a = 40.4, b = 101.9, c = 175.2 Å, α = β = γ =90°. The crystal contained four macromolecules in asymmetric units.

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