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장용대 (서울대학교) 박영하 (서울대학교) 이재우 (서울대학교) 조인성 (서울대학교) 박채운 (서울대학교) 석영재 (서울대학교) 하남철 (서울대학교)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제5권 제2호
발행연도
2017.6
수록면
70 - 73 (4page)

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Many kinds of nucleotides are differentially synthesized and degraded in response to external and internal signaling inbacterial cells. Cyclic di-GMP (c-di-GMP) is ubiquitous bacterial nucleotide secondary signaling molecule, and is involvedin virulence, antibiotic resistance, biofilm formation and cell division. VCA0593 was predicted or screened as a c-di-GMPor 5’-phosphguanylyl-(3’,5’)-guanosine binding protein in Vibrio cholerae genome by genome-wide system approaches,suggesting that VCA0593 might be involved in a c-di-GMP-mediated signaling pathway. In this study, the full-lengthVCA0593 was overexpressed in the E. coli expression system, and successfully crystallized. X-rays were diffracted by thecrystals to 1.60 A resolution, revealing that the crystals belong to space group P21212, with unit cell parameters a = 68.9, b= 149.0, and c = 58.9 A. According to cell content analysis, the asymmetric unit was expected to contain two molecules ofVCA0593. The molecular replacement was not available due to lack of the homologous models. We are now under way tosolve the crystal structure using the anomalous signals from Zn-soaked crystals. The crystal structure would help revealthe function of the protein and its mechanism of action, which could be associated with the pathogenesis of V. cholerae.

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