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자료유형
학술저널
저자정보
류지원 (이화여자대학교 약학대학) 이강만 (이화여자대학교 약학대학)
저널정보
대한약학회 약학회지 약학회지 제41권 제6호
발행연도
1997.1
수록면
756 - 764 (9page)

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Ile-224 in I269S mutant horse liver alcohol dehydrogenase isoenzyme S (HLADH-S) was mutated to serine by site-directed mutagenesis in order to study the role of the residue in c oenzyme binding to the enzyme. The specific activity of the I269S and I224S mutant enzyme to ethanol was increased 6-fold and all Michaelis constants($K_a,\;K_b,\;K_p,\;and\;K_q$,) were larger than those for the wild-type and I269S enzyme. The substitution decreased the afffinity to coenzymes and increased the specific activity of the enzyme. The mutant enzyme showed the highest catalytic efficiency for octanol among the primary alcohols. But it didn`t have activities on retinoids and 5${\beta}$-cholanic acid-3-one. From these results, it was confirmed that the hydrophobic interaction of Ile-224 residue with coenzyme was related to coenzyme affinity in ADH reaction. The substitution also affected the substrate affinities to the enzyme.
#I269S & #amp #amp # I224S #double mutant #HLADH isoenzyme S

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