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자료유형
학술저널
저자정보
Cho, Sun-Hyoung (College of Pharmacy, Ewha Womans University) Ryu, Ji-Won (College of Pharmacy, Ewha Womans University) Lee, Kang-Man (College of Pharmacy, Ewha Womans University)
저널정보
대한약학회 Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea 제18권 제2호
발행연도
1995.1
수록면
100 - 104 (5page)

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Lys-228 in horse liver alcohol dehydrogenase isoenzyme E(HLADH-E) was mutated to glycineby site-directed mutagenesis. The specific activity of the mutant enzyme was increased about 4-fold nad Michaelis constants for $NAD^+(K_a){\;}and{\;}NADH(K_q)$ increased by about 350-and 50-fold, respectively. The wild-type enzyme and K228TG mutant enzyme were treated with ethylacetimidate. Acetimidylation of the wild-type enzyme increased the activity about 10-fold, but the mutant enzyme ws little affected. These results confirm that Lys-228 residue plays an important role in the activity of the enzyme through forming the hydrogen bond with adenosine ribose of $NAD^+$.
#Lys-228 #Horse liver alcohol dehydrogenase #Site-directed mutagenesis #Glycine #$NAD^{+}$

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