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저자정보
Song, M.S. (Dept. of Genetic Engineering, Hallym Univ.) Lee, B.R. (Dept. of Genetic Engineering, Hallym Univ.) Jang, S.H. (Dept. of Genetic Engineering, Hallym Univ.) Cho, S.W. (Dept. of Biochemistry, College of Medicine, Univ. of Ulsan) Park, S.Y. (Dept. of Genetic Engineering, Hallym Univ.)
저널정보
한국응용약물학회 한국응용약물학회 춘계학술발표논문집 한국응용약물학회 1995년도 춘계학술대회
발행연도
1995.1
수록면
75 - 75 (1page)

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Succinic semialdehyde reductase, one of key enzyme of GABA shunt in CNS, is inactivated by o-phthalaldehyde, The inactivation followed pseudo first-order kinetics, and the second-order rate constant for the inactivation process was 28 M$\^$-1/s$\^$-1/ at pH 7.4 and 25$^{\circ}C$. The absorption spectrum(λ$\_$max/=377nm), fluorescence exitation(λ$\_$max/=340nm) and fluorescence emission spectra (λ$\_$max/=409nm) were consistent with the formation of an isoindole derivative in the catalytic site between a cysteine and a lysine residues about 3${\AA}$ apart. The substrate, succinic semialdehyde, did not protect the enzymatic activity against inactivation, whereas the coenzyme, NADPH, protected against o-phthalaldehyde induced inactivation of the enzyme. About 1 isoindole group per moi of the enzyme was formed following complete loss of the enzymatic activity. These results suggest that the amino acid residues of the enzyme participating in reaction with o-phthalaldehyde more likely residues at or near the coenzyme binding site.

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