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자료유형
학술저널
저자정보
이강만 (이화여자대학교 약학대학) 류지원 (이화여자대학교 약학대학)
저널정보
대한약학회 약학회지 약학회지 제36권 제5호
발행연도
1992.1
수록면
469 - 473 (5page)

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Yeast alcohol dehydrogenase (YADH) has an acidic residue that interacts with the 2'- and 3'-hydroxyl groups of the adenosine ribose of the $NAD^+$ coenzyme. The acidic residue of Asp-223 (according to horse liver alcohol dehydrogenase amino acid sequence) is supposed to determine the coenzyme specificity for $NAD^+$ rather than $NADP^+$. We mutated Asp-223 to leucine and the mutant YADH was expressed in yeast and characterized for the coenzyme specificity. The turnover numbers of mutant enzyme for $NAD^+$ and ethanol were decreased 3.5- and 4.8-fold compared to wild-type enzyme, respectively. Contrastively, catalytic specificity for $NADP^+$ was increased 13-fold. As a result, the mutant YADH also employed $NADP^+$ as a coenzyme.
#YADHI #Asp-223 #site-directed mutagenesis #Leu #coenzyme specificity

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