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이봉진 (서울대학교 약학대학) 방근수 (서울대학교 약학대학) 이연희 (서울대학교 약학대학) 이태우 (서울대학교 약학대학) 나도선 (울산대학교 의과대학)
저널정보
한국응용약물학회 한국응용약물학회 춘계학술발표논문집 한국응용약물학회 1994년도 춘계학술대회 and 제3회 신약개발 연구발표회
발행연도
1994.1
수록면
263 - 263 (1page)

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Annexin I is a member of the in family of calcium dependent phospholipid banding proteins and is an in vitro phospholipase $A_2$ (PLA$_2$) inhibitor. The mechanism of PLA$_2$ inhibition by annexin I is still ambiguous. The structure of annexin I was studied at the atomic level by using nuclear magnetic resonance (NMR), circular dichrotsm (CD) and fluorescence spectroscopy. Recombinant human annexin I and N-terminally truncated annexin I (1-31 deleted: d-annexin I) were purified and their NMR spectra were compared. The NMR spectra of the two were similar. When $Ca^{2+}$ ion added to annexin I ad d-annexin I, peak broadening occurred, but no significant spectroscopic change was observed. When porcine pancreatic PLA$_2$ was added to deuterium labeled annexin I, an interaction of annexin I with PLA$_2$ was observed as indicated by the disappearance and shift of several peaks in the NMR spectrum. This result supports a protein-protein interaction mechanism for PLA$_2$ inhibition by annexin I.I.

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