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논문 기본 정보

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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제17권 제12호
발행연도
2007.1
수록면
2,027 - 2,032 (6page)

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α-Synuclein is the major component of Lewybodies and responsible for the amyloid deposits observed inParkinson’s disease. Ordered filamentous aggregate formationof the natively unfolded α-synuclein was investigated in vitrowith the periodic ultrasonication. The ultrasonication inducedthe fibrillation of α-synuclein, as the random structuregradually converted into a β-sheet structure. The resultingfibrils obtained at the stationary phase appeared heterogeneousof 0.28m±0.21m and 5.6 nm±1.9 nm, respectively. Afteradditional extensive ultrasonication in the absence of monomericα-synuclein, the equilibrium betwen the fibril formation andits breakdown shifted to the disintegration of the preexistingfibrils. The resulting fragments served as nucleation centersfor the subsequent seed-dependent accelerated fibrilationunder a quiescent incubation condition. This self-sedingamplification proces depended on the seed formation andsubsequent alterations in their properties by the ultrasonicationeffectively than their reassociation of the seeds back to theoriginal fibrils. Since many neurodegenerative disorders havebeen considered to be propagated via the seed-dependentamyloidosis, this study would provide a novel aspect of thesignificance of the seed structure and its properties leading tothe accelerated amyloid formation.
#α-Synuclein #natively unfolded protein #amyloidosis #fibrillation #ultrasonication #neurodegenerative disorderα-Synuclein is the major filamentous constituent of Lewy #PD) [10 #11]. When incubated in vitro #α-synuclein hasundergone structural alterati

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참고문헌 (18)

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Apetri, M. M / 2006 / Secondary structure of α-synucleinoligomers: Characterization by raman and atomic forcemicroscopy 355 : 63 ~ 71 google schola Castilla, J / 2005 / In vitrogeneration of infectious scrapie prions 121 : 195 ~ 206 google schola Choi, N.-S / 2005 / Purificationand characterization of a new peptidase, BacillopeptidaseDJ-2, having fibrinolytic activity: Produced by Bacillus sp.DJ-2 from Doen-Jang 15 : google schola Lee, C / 2006 / Dequalinium-induced protofibrilsformation of α-synuclein 281 : 3463 ~ 3472 google schola Munishkina, L. A / 2004 / The effect of macromolecular crowding onprotein aggregation and amyloid fibril formation 17 : 456 ~ 464 google schola

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