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자료유형
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저자정보
저널정보
대한생화학·분자생물학회 Experimental and Molecular Medicine Experimental and Molecular Medicine 제43권 제4호
발행연도
2011.1
수록면
216 - 222 (7page)

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Parkinson’s disease (PD) is characterized by selective and progressive degeneration of dopamine (DA)-producing neurons in the substantia nigra pars compacta (SNpc) and by abnormal aggregation of α -synuclein. Previous studies have suggested that DA can interact with α -synuclein, thus modulating the aggregation process of this protein; this interaction may account for the selective vulnerability of DA neurons in patients with PD. However, the relationship between DA and α -synuclein, and the role in progressive degeneration of DA neurons remains elusive. We have shown that in the presence of DA, recombinant human α -synuclein produces non-fibrillar, SDS-resistant oligomers, while β-sheet-rich fibril formation is inhibited. Pharmacologic elevation of the cytoplasmic DA level increased the formation of SDS-resistant oligomers in DA-producing neuronal cells. DA promoted α -synuclein oligomerization in intracellular vesicles, but not in the cytosol. Furthermore, elevation of DA levels increased secretion of α-synuclein oligomers to the extracellular space, but the secretion of monomers was not changed. DA-induced secretion of α -synuclein oligomers may contribute to the progressive loss of the dopaminergic neuronal population and the pronounced neuroinflammation observed in the SNpc in patients with PD.
#alpha-synuclein #amyloid #dopamine #Parkinson's disease #protein aggregation #secretion

목차

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참고문헌 (23)

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Bisaglia M / 2007 / Kinetic and structural analysis of the early oxidation products of dopamine: analysis of the interactions with {alpha}- synuclein / J Biol Chem 282 : 1559 google schola Braak H / 2003 / Staging of brain pathology related to sporadic Parkinson's disease / Neurobiol Aging 24 : 197 ~ 211 google schola Burke WJ / 2008 / Aggregation of alpha-synuclein by DOPAL, the monoamine oxidase metabolite of dopamine / Acta Neuropathol 115 : 193 ~ 203 google schola Cappai R / 2005 / Dopamine promotes alpha-synuclein aggregation into SDS-resistant soluble oligomers via a distinct folding pathway / FASEB J 19 : 1377 ~ 1379 google schola Conway KA / 2001 / Kinetic stabilization of the alpha-synuclein protofibril by a dopamine-alpha-synuclein adduct / Science 294 : 1346 ~ 1349 google schola

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