Characterization of a Paenibacillus woosongensis β-Xylosidase/  α-Arabinofuranosidase Produced by Recombinant Escherichia coli

김연아; 윤기홍

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자료유형: 학술저널

저자정보: 김연아 윤기홍

저널정보: 한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제20권 제12호

발행연도: 2010.1

수록면: 1,711 - 1,716 (6page)

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A gene encoding the β-xylosidase/α-arabinofuranosidase (XylC) of Paenibacillus woosongensis was cloned into Escherichia coli. This xylC gene consisted of 1,425nucleotides, encoding a polypeptide of 474 amino acid residues. The deduced amino acid sequence exhibited an 80% similarity with those of both Clostridium stercorarium β-xylosidase/α-N-arabinosidase and Bacillus cellulosilyticus α-arabinofuranosidase, belonging to the glycosyl hydrolase family 43. The structural gene was subcloned with a Cterminal His-tag into a pET23a(+) expression vector. The His-tagged XylC, purified from a cell-free extract of a recombinant E. coli BL21(DE3) Codon Plus carrying a xylC gene by affinity chromatography, was active on paranitrophenyl-α-arabinofuranoside (pNPA) as well as paranitrophenyl-β-xylopyranoside (pNPX). However, the enzymatic activities for the substrates were somewhat incongruously influenced by reaction pHs and temperatures. The enzyme was also affected by various chemicals at different levels. SDS (5 mM) inhibited the enzymatic activity for pNPX,while enhancing the enzymatic activity for pNPA. Enzyme activity was also found to be inhibited by addition of pentose or hexose. The Michaelis constant and maximum velocity of the purified enzyme were determined for hydrolysis of pNPX and pNPA, respectively.

#Paenibacillus woosongensis #β-xylosidase/α-arabinofuranosidase #characterization #recombinant Escherichia coli

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Brux, C / 2006 / The structure of an inverting GH43 β-xylosidase from Geobacillus stearothermophilus with its substrate reveals the role of the three catalytic residues / J.

Contreras, L. M / 2008 / The family 52 β-xylosidase from Geobacillus stearothermophilus is a dimer: Structural and biophysical characterization of a glycoside hydrolase / Bi

Dodd, D / 2009 / Biochemical analysis of a β-D-xylosidase and a bifunctional xylanase-ferulic acid esterase from a xylanolytic gene cluster in Prevotella ruminicola 23 / J.

Jordan, D. B / 2007 / Structure-function relationships of a catalytically efficient β-D-xylosidase / Appl. Biochem. Biotechnol 141 : 51 ~ 76

La Grange, D. C / 1997 / Cloning of the Bacillus pumilus β-xylosidase gene (xynB) and its expression in Saccharomyces cerevisiae / Appl. Microbiol. Biotechnol 47 : 262 ~ 266

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