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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제15권 제3호
발행연도
2005.1
수록면
519 - 524 (6page)

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An α-L-rhamnosidase (EC 3.2.1.40.), whichtransforms quercitrin to quercetin, was purified from FusobacteriumK-60, a human intestinal anaerobic bacterium. The specificactivity of the purified α-L-rhamnosidase was 2.89 mol/min/mgprotein. α-L-Rhamnosidase, whose molecular size was 170 kDaby gel filtration, was composed of four subunits (Mr 41,000 Da)with pI and optimal pH values of 5.2 and 5.5-7.0, respectively.The apparent Km and Vmax values for p-nitrophenyl-α-Lrhamnopyranosideand quercitrin were determined to be0.057 mM and 3.4 mol/min/mg, and 0.077 mM and 5.0 mol/min/mg, respectively. This enzyme was strongly inhibited byCu2+, Mn2+, L-rhamnose, and p-chlormercuriphenylsulfonicacid. These findings suggest that the biochemical propertiesand substrate specificity of the purified enzyme are differentfrom those of the previously purified α-L-rhamnosidase. Thisis the first reported purification of quercitrin-hydrolyzing α-L-rhamnosidase from intestinal bacteria.
#α-L-Rhamnosidase #quercitrin #FusobacteriumK-60 #intestinal bacteria

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A / 1973 / α-L-Rhamnosidase activity inculture filtrate of Corticium rolfsii : 431 ~ 432 google schola Bae / 1999 / Metabolism of 6''-O-xylosyltectoridinand tectoridin by human intestinal bacteria and theirhypoglycemic and in vitro cytotoxic activities 22 : 1314 ~ 1318 google schola Bae / 2002 / Purification of rotavirus infection-inhibitory protein fromBifidobacterium breve K-110 12 : 553 ~ 556 google schola Bae / 2003 / Transformation of ginsenosides to compoundK by lactic acid bacteria of human intestine : 9 ~ 901 14 google schola Bradford,M / 1976 / A rapid and sensitive method for thequantitation of microgram quantities of protein utilizing theprinciple of protein dye binding 72 : 248 ~ 251 google schola

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