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Bacillus sp. J105 strain으로부터 유도된 β-lactamase는 ammonium sulfate 침전, 이온 교환 칼럼 크로마토그래피, 겔 여과 등의 과정을 거쳐 SDS-PAGE에서 단일 band로 정제하였다. 정제된 효소의 분자량은 31 kDa이었으며 등전점은 7.35이었다. 효소반응의 최적 pH와 온도는 각각 5와 40℃이었다. 정제 단백질의 총 아미노산 조성의 분석 결과, Gly과 Ala이 각각 14.1과 13.3 mole%로 가장 많은 아미노산 잔기를 차지하고 있었다. 정제 효소의 ampicillin을 기질로 하였을 때의 Km값은 1.33 mM이었고 Vmax값은 0.36 mM/㎖이었다.
목차
서론
재료 및 방법
결과 및 고찰
요약
References
참고문헌 (30)
참고문헌 신청
1. [학술지(정기간행물)] - Bush, K. / 1995 / functional classification scheme for beta-lactamases and its correlation with molecular structure / Antimicrob. Agents Chemother 39 : 1211 ~ 1233
2. [학술지(정기간행물)] - Cho, K. S. / 1998 / Characterization of resistant bacterium against β-lactam antibiotics / J. Dong-eui univ 28 : 403 ~ 410
3. [학술지(정기간행물)] - Danziger, L. H / 1995 / Bacterial resistance to β-lactam antibiotics / Am. J. Health-Syst. Pharmacy 52 : 3 ~ 8
4. [학술지(정기간행물)] - Fisher, J. F. / 2005 / Bacterial resistance to β-lactam antibiotics: Compelling opportunism, compelling opportunity / Chem. Rev 105 : 395 ~ 424
5. [학술지(정기간행물)] - Fu, K. P / 1981 / The role of inducible β- lactamases in the antagonisms seen with certain cephalosporin combinations / J. Antimicrob. Chemother 7 : 104 ~ 107
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5. [학술지(정기간행물)] - Fu, K. P / 1981 / The role of inducible β- lactamases in the antagonisms seen with certain cephalosporin combinations / J. Antimicrob. Chemother 7 : 104 ~ 107
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