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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제18권 제9호
발행연도
2008.1
수록면
1,555 - 1,563 (9page)

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A novel α-amylase (α-1,4-α-D-glucan glucanohydrolase, E.C. 3.2.1.1), ScAmy43, was found in the culture medium of the phytopathogenic fungus Sclerotinia sclerotiorum grown on oats flour. Purified to homogeneity, ScAmy43 appeared as a 43 kDa monomeric enzyme, as estimated by SDS-PAGE and Superdex 75 gel filtration. The MALDI peptide mass fingerprint of ScAmy43 tryptic digest as well as internal sequence analyses indicate that the enzyme has an original primary structure when compared with other fungal α-amylases. However, the sequence of the 12 Nterminal residues is homologous with those of Aspergillus awamori and Aspergillus kawachii amylases, suggesting that the new enzyme belongs to the same GH13 glycosyl hydrolase family. Assayed with soluble starch as substrate, this enzyme displayed optimal activity at pH 4 and 55oC with an apparent Km value of 1.66 mg/ml and Vmax of 0.1 μmol glucose·min-1·ml-1. ScAmy43 activity was strongly inhibited by Cu2+, Mn2+, and Ba2+, moderately by Fe2+, and was only weakly affected by Ca2+ addition. However, since EDTA and EGTA did not inhibit ScAmy43 activity, this enzyme is probably not a metalloprotein. DTT and β-mercaptoethanol strongly increased the enzyme activity. Starting with soluble starch as substrate, the end products were mainly maltotriose, suggesting for this enzyme an endo action.
#α-Amylase #biochemical characterization #maltotriose #Sclerotinia sclerotiorum

목차

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참고문헌 (24)

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Abe, J. I. / 1988 / Properties of the raw-starch digesting amylase of Aspergillus sp. K-27: A synergistic action of glucoamylase and alpha-amylase. Carbohydr / Res 175 : 85 ~ google schola Abe, R. / 2002 / Characterization of the functional module responsible for low temperature optimum of a rice α-amylase (Amy 3E). Biol / Bratislava 57 : 197 ~ 202 google schola Abid, I. / 2006 / Application of xylanolytic enzymes in alkyl-β-xyloside synthesis and purification of β- xylosidase from Sclerotinia sclerotiorum. Int. J. Pure Appl / Chem google schola Aguilar, G. / 2000 / Purification and characterization of an extracellular amylase produced by Lactobacillus manihotivorans LMG 18010, an amylolytic lactic acid bacterium. En google schola Alghisi, P. / 1995 / Pectin-degrading enzymes and plant-parasite interactions. Eur / Plant Pathol 101 : 365 ~ 375 google schola

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