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논문 기본 정보

자료유형
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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제19권 제11호
발행연도
2009.1
수록면
1,306 - 1,318 (13page)

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The filamentous ascomycete Sclerotinia sclerotiorum is well known for its ability to produce a large variety of hydrolytic enzymes. Two α-amylases ScAmy54 and ScAmy43 predicted to play an important role in starch degradation were showed to produce specific oligosaccharides essentially maltotriose that have a considerable commercial interest. Primary structure of the two enzymes was established by N-terminal sequencing, MALDI-TOF masse spectrometry and cDNA cloning. The two proteins have the same Nterminal catalytic domain and ScAmy43 derived from ScAmy54 by truncation of 96 amino acids at the carboxylterminal region. Data of genomic analysis suggested that the two enzymes originated from the same α-amylase gene and that truncation of ScAmy54 to ScAmy43 occurred probably during S. sclerotiorum cultivation. The structural gene of Scamy54 consisted of 9 exons and 8 introns, containing a single 1,500-bp open reading frame encoding 499 amino acids including a signal peptide of 21 residues. ScAmy54 exhibited high amino acid homology with other liquefying fungal α-amylases essentially in the four conserved regions and in the putative catalytic triad. A 3- D structure model of ScAmy54 and ScAmy43 was built using the 3-D structure of 2guy from A. niger as template. ScAmy54 is composed by three domains A, B, and C, including the well-known (β/α)8 barrel motif in domain A, have a typical structure of α-amylase family, whereas ScAmy43 contained only tow domains A and B is the first fungal α-amylase described until now with the smallest catalytic domain.
#Amino acid sequence #α-amylases #cloning #modeling #Sclerotinia sclerotiorum

목차

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참고문헌 (23)

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Ben Abdelmalek Khedher, I. / 2008 / Biochemical characterization of Sclerotinia sclerotiorum α-amylase ScAmy1, assay in starch liquefaction treatments / J. Food Biochem 32 : google schola Ben Abdelmalek-Khedher, Imen / 2008 / Purification, Characterization, and Partial Primary Sequence of a Major- Maltotriose-producing α-Amylase, ScAmy43, from Sclerotinia scl google schola Ben Ali, M. / 1999 / A thermostable α-amylase producing maltohexaose from a new isolated Bacillus sp. US100: Study of activity and molecular cloning of the corresponding gen google schola Benson, D. A. / 2000 / GenBank / Nucleic Acids Res 28 : 15 ~ 18 google schola Birney, E. / 2004 / Genewise and Genomewise / Genome Res 14 : 988 ~ 995 google schola

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