GroEL/ES Chaperone and Low Culture Temperature Synergistically Enhancedthe Soluble Expression of CGTase in E. coli

PARK; SO-LIM; SOO-WAN NAM; MI-JUNG KWON; 김성구

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자료유형: 학술저널

저자정보: PARK SO-LIM SOO-WAN NAM MI-JUNG KWON 김성구

저널정보: 한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제14권 제1호

발행연도: 2004.1

수록면: 216 - 219 (4page)

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The effect of culture temperature on the productionof soluble form of B. macerans cyclodextrin glucanotransferase(CGTase) in recombinant E. coli was investigated. E. colicell was cotransformed with two plasmids (pTCGT1 andpGro11) in which the cgt and groEL/ES genes are under thecontrol of T7 promoter and pzt-1 promoter, respectively.When tetracycline (10 ng/ml) and IPTG (1 mM) were addedas inducers at the early-exponential phase (2 h) and midexponentialphase (3 h), respectively, the solubilization ofthe inclusion body CGTase was greatly dependent on thetemperature of the culture. At low culture temperature of25oC, 2- or 3-fold higher activity and specific activity wereobtained over 37oC. SDS-PAGE analysis revealed that about62% of CGTase in the total CGTase protein was found in thesoluble fraction by applying overexpression of GroEL/ESchaperone and by cultivation of E. coli at 25oC, whereas 33%of CGTase was detected in the soluble fraction at 37oC.Therefore, the expression of GroEL/ES and cultivation at25oC greatly enhanced the soluble production of CGTase inE. coli.

#Culture temperature #coexpression #chaperoneGroEL/ES #cyclodextrin glucanotransferase #Escherichia coliAlthough E. coli is the most commonly used hostmicroorganism for genetic manipulation #recombinant proteinsproduced in E. coli often fail to fold

참고문헌 (26)

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/ 1988 / Expression of soluble and fullyfunctional ricin a chain in Escherichia coli is temperaturesensitive : 4837 ~ 4843

/ 1989 / Aspectrophotometric assay for the cyclization activity ofcyclomaltohexaose gluca (transferase) : 6 ~ 11

/ 1991 / Factors influencinginclusion body formation in the production of a fused proteinin Escherichia coli 57 : 1669 ~ 1674

/ 1992 / Cooperation ofGroEL/GroES and DnaK/DnaJ heat shock proteins inpreventing protein misfolding in Escherichia coli : 10341 ~ 89 10344

/ 1992 / Effect of overproduction ofheat shock chaperones GroESL and DnaK on humanprocollagenase production in Escherichia coli SDS-PAGE analyses of expression and solubilit

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