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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 한국미생물·생명공학회지 한국미생물·생명공학회지 제37권 제2호
발행연도
2009.1
수록면
99 - 104 (6page)

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The β-glucosidase gene from Streptomyces coelicolor A3(2) was cloned and expressed in Escherichia coli. The ORF consisted of 1377 nucleotides encoding 51 kDa in a predicted molecular weight. Effects of pH indicated that the β-glucosidase showed similar activity using α-pNPG(ρ-nitrophenyl-α-D-glucopyranoside), β-pNPG(ρ- nitrophenyl-β-D-glucopyranoside), and β-pNPF(ρ-nitrophenyl-β-D-fucopyranoside) at range of pH 3 to 10, and high activity using β-pNPGA (ρ-nitrophenyl-β-D-galactopyranoside) from pH 5 to 10, especially, 3.3 times higher activity at pH 9. Effects of temperature indicated that the β-glucosidase showed low activity using α-pNPG, β-pNPG, and β-pNPF from 20℃ to 70℃, and increased activity using β-pNPGA from 30oC to 50℃, 1.8 times higher activity at 50℃ than at 30℃. According to activity determination of other substrates, the enzyme was active on daidzin, genistin, and glycitin, inactive on esculin and apigenin-7-glucose. The EDTA and DTT as reducing agents inhibited β-glucosidase activity, but SDS and mercaptoethanol did not inhibit. Monovalent or divalent metal ions such as MnSO4, CaCl2, KCl, and MgSO4 did not inhibited β-glucosidase activity. CuSO4 and NaCl showed low inhibition, and ZnSO4 inhibited 3.3 times higher than control.
#β-glucosidase #deglycosylation #Streptomyces coelicolor A3 #2) #substrate specificity

목차

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