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본 연구는 17-DMAG이 골격근에서 autophagy에 관여하는 가를 조사하기 위해, C2C12세포와 마우스 골격근에서 17-DMAG (Hsp90 억제제/Hsp72 활성제)을 처치하는 그룹과 autophagy 억제제(Bafilomycin 또는 colchicine)를 처치하는 그룹과 처치하지 않는 그룹을 동시에 두고 autophagy flux를 측정하였다. C2C12 배양세포에서 17-DMAG이 Hsp90 억제/hsp72 활성화시켰으며 Akt-mTOR 신호체계를 유의하게 감소시켰지만(p<0.05) autophagy marker 단백질인 LC3 II와 p62를 증가시키지 않았다. In vivo 모델의 경우 17-DMAG 처치가 배양세포에서
발견된 것처럼 Hsp90억제/hsp72를 활성화시켰고 Akt-mTOR 신호체계를 유의하게 감소시켰다(p<0.05). 반면 LC3 II와 p62 단백질 수준은 autophagy 억제제(colchicine) 처치 수준보다 더 높게 증가되었다. 이는 17-DMAG이 골격근에서 autophagy를 증가시키지만 C2C12 배양세포에서는 autophagy의 활성화가 제한적임을 암시한다. 현재 이러한 in vitro와 in vivo 모델에서의 차이는 불분명하다.
발견된 것처럼 Hsp90억제/hsp72를 활성화시켰고 Akt-mTOR 신호체계를 유의하게 감소시켰다(p<0.05). 반면 LC3 II와 p62 단백질 수준은 autophagy 억제제(colchicine) 처치 수준보다 더 높게 증가되었다. 이는 17-DMAG이 골격근에서 autophagy를 증가시키지만 C2C12 배양세포에서는 autophagy의 활성화가 제한적임을 암시한다. 현재 이러한 in vitro와 in vivo 모델에서의 차이는 불분명하다.
목차
서론
재료 및 방법
결과
논의
References
초록
참고문헌 (37)
참고문헌 신청
Bagatell, R., Paine-Murrieta, G.. D., Taylor, C. W., Pulcini, E. J., Akinaga, S., Benjamin, I. J. and Whitesell, L. 2000. Induction of heat shock factor1-dependnent stress response alters the cytotoxic activity of HSP90-binding agents. Clin. Cancer Res. 6, 3312-3320.
Carra, S., Cripppa, V., Rusmini, P., Boncoraglio, A., Minoia, M., Giorgetti, E., Kampinga, H. H. and Poletti, A. 2012. Alteration of protein folding and degradation in motor neuron diseases: Implications and protective functions of small heat shock proteins. Prog. Neurobiol. 97, 83-100.
Carra, S., Brunsting, J. F., Lambert, H., Laudry, J. and Kampinga, H. H. 2009. HspB8 participates in protein quality control by a non-chaperone-like mechanism that requires eIF2alpha phosphorylation. J. Biol. Chem. 284, 5523-5532.
Ching, J. K., Ju, J. S., Pittman, S. K., Margeta, M. and Weihl, C. C. 2013. Increased colchicine-induced muscle toxicity. Autophagy 12, 2115-2125.
Criollo, A., Senovilla, L., Authier, H., Maiuri, M. C., Morselli, E., Vitale, I., Kepp, O., Tasdemir, E., Galluzzi, L., Shen, S., Tailer, M., Delahaye, N., Tesniere, A., De Stefano, D., Younes, A. B., Harper, F., Pierron, G., Lavandero, S., Zitvogel, L., Israel, A., Baud, V. and Kroemer, G. 2010. The IKK complex contributes to the induction of autophagy. EMBO J. 29, 619-631.
Carra, S., Cripppa, V., Rusmini, P., Boncoraglio, A., Minoia, M., Giorgetti, E., Kampinga, H. H. and Poletti, A. 2012. Alteration of protein folding and degradation in motor neuron diseases: Implications and protective functions of small heat shock proteins. Prog. Neurobiol. 97, 83-100.
Carra, S., Brunsting, J. F., Lambert, H., Laudry, J. and Kampinga, H. H. 2009. HspB8 participates in protein quality control by a non-chaperone-like mechanism that requires eIF2alpha phosphorylation. J. Biol. Chem. 284, 5523-5532.
Ching, J. K., Ju, J. S., Pittman, S. K., Margeta, M. and Weihl, C. C. 2013. Increased colchicine-induced muscle toxicity. Autophagy 12, 2115-2125.
Criollo, A., Senovilla, L., Authier, H., Maiuri, M. C., Morselli, E., Vitale, I., Kepp, O., Tasdemir, E., Galluzzi, L., Shen, S., Tailer, M., Delahaye, N., Tesniere, A., De Stefano, D., Younes, A. B., Harper, F., Pierron, G., Lavandero, S., Zitvogel, L., Israel, A., Baud, V. and Kroemer, G. 2010. The IKK complex contributes to the induction of autophagy. EMBO J. 29, 619-631.
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