Ultrastructures of α-synuclein filaments in synucleinopathy brains and experimental models

Airi Tarutani; Masato Hasegawa

doi:https://doi.org/10.14802/jmd.23213

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자료유형: 학술저널

저자정보: Airi Tarutani Masato Hasegawa

저널정보: 대한파킨슨병및이상운동질환학회 Journal Of Movement Disorders Journal Of Movement Disorders Vol.17 No.1

발행연도: 2024.1

수록면: 15 - 29 (15page)

DOI: https://doi.org/10.14802/jmd.23213

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Intracellular α-synuclein (α-syn) inclusions are a neuropathological hallmark of Lewy body disease (LBD) and multiple system atrophy (MSA), both of which are termed synucleinopathies. LBD is defined by Lewy bodies and Lewy neurites in neurons, while MSA displays glial cytoplasmic inclusions in oligodendrocytes. Pathological α-syn adopts an ordered filamentous structure with a 5–10 nm filament diameter, and this conformational change has been suggested to be involved in the disease onset and progression. Synucleinopathies also exhibit characteristic ultrastructural and biochemical properties of α-syn filaments, and α-syn strains with distinct conformations have been identified. Numerous experimental studies have supported the idea that pathological α-syn self-amplifies and spreads throughout the brain, during which processes the conformation of α-syn filaments may drive the disease specificity. In this review, we summarize the ultrastructural features and heterogeneity of α-syn filaments in the brains of patients with synucleinopathy and in experimental models of seeded α-syn aggregation.

#α-synuclein #Synucleinopathy #Strains #Amyloids #Seeded aggregation

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