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저자정보
Kim Tae Jin (Division of Applied Life Science (BK21 Four) Graduate School Gyeongsang National University Jinju 52828 Republic of Korea) Kim Min Jae (Division of Applied Life Science (BK21 Four) Graduate School Gyeongsang National University Jinju 52828 Republic of Korea) Kang Yun Ji (Division of Applied Life Science (BK21 Four) Graduate School Gyeongsang National University Jinju 52828 Republic of Korea) Yoo Ji Yeon (Division of Applied Life Science (BK21 Four) Graduate School Gyeongsang National University Jinju 52828 Republic of Korea) Kim Jeong Hwan (Division of Applied Life Science (BK21 Four) Graduate School Gyeongsang National University Jinju 52828 Republic of KoreaInstitute of Agriculture and Life Science Gyeongsang National University Jinju)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제33권 제3호
발행연도
2023.3
수록면
371 - 377 (7page)
DOI
10.4014/jmb.2210.10003

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In this study, a pepA gene encoding glutamyl (aspartyl)-specific aminopeptidase (PepA; E.C. 3.4.11.7) was cloned from Tetragenococcus halophilus CY54. The translated PepA from T. halophilus CY54 showed very low similarities with PepAs from Lactobacillus and Lactococcus genera. The pepA from T. halophilus CY54 was overexpressed in E. coli BL21(DE3) using pET26b(+). The recombinant PepA was purified by using an Ni– NTA column. The size of the recombinant PepA was 39.13 kDa as determined by SDS-PAGE, while its optimum pH and temperature were pH 5.0 and 60o C, respectively. In addition, the PepA was completely inactivated by 1 mM EDTA, indicating its metallopeptidase nature. The Km and Vmax of the PepA were 0.98 ± 0.006 mM and 0.1 ± 0.002 mM/min, respectively, when Glu-pNA was used as the substrate. This is the first report on PepA from Tetragenococcus species.
#Tetragenococcus halophilus #aminopeptidase A #pepA gene #proteolytic system

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