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민희경 (한양대학교) 전태진 (한양대학교) 위천화 (한양대학교) 김명빈 (한양대학교) 류성언 (한양대학교)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제6권 제1호
발행연도
2018.3
수록면
28 - 31 (4page)

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Dual specificity phosphatases (DUSPs) include MAP kinase phosphatases and atypical dual specificity phosphatases,and mediate cell growth and differentiation. They are considered as drug targets against cancers, diabetes, immunediseases, and neuronal diseases. Two different DUSPs, DUSP13a and DUSP13b are coded in one gene (DUSP13) whosealternative splicing results in two sequence-related proteins with different target specificities. The crystal structure ofDUSP13b showed a canonical DUSP fold. However, the structure of DUSP13a has not been determined yet. To understandstructural mechanism of distinctive target specificities of sequence-related DUSPs, we prepared diffraction-quality crystalsof DUSP13a. Cysteine residues in DUSP13a gene were mutated to serine or alanine to prevent cysteine oxidation. Fromthe stabilized protein, we were able to grow good crystals that diffracted to 1.7 A resolution. The preliminary diffractionanalysis revealed that the crystal is in the space group P21 with unit cell parameters of a = 40.04 A, b = 89.34 A, c = 45.90 A,α = 90.00°, β = 89.87° and γ = 90.00°.

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