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저자정보
Kim, Hyun-Wook (Department of Food science and Biotechnology of Animal Resources, Konkuk University) Yeo, In-Jun (Department of Food science and Biotechnology of Animal Resources, Konkuk University) Hwang, Ko-Eun (Department of Food science and Biotechnology of Animal Resources, Konkuk University) Song, Dong-Heon (Department of Food science and Biotechnology of Animal Resources, Konkuk University) Kim, Yong-Jae (Department of Food science and Biotechnology of Animal Resources, Konkuk University) Ham, Youn-Kyung (Department of Food science and Biotechnology of Animal Resources, Konkuk University) Jeong, Tae-Jun (Department of Food science and Biotechnology of Animal Resources, Konkuk University) Choi, Yun-Sang (Food Processing Research Center, Korean Food Research Institute) Kim, Cheon-Jei (Department of Food science and Biotechnology of Animal Resources, Konkuk University)
저널정보
한국축산식품학회 한국축산식품학회지 한국축산식품학회지 제36권 제5호
발행연도
2016.1
수록면
665 - 670 (6page)

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The objectives of this study were conducted to characterize pepsin-soluble collagen (PSC) extracted from bones (PSC-B), skins (PSC-S), and tendons (PSC-T) of duck feet and to determine their thermal and structural properties, for better practical application of each part of duck feet as a novel source for collagen. PSC was extracted from each part of duck feet by using 0.5 M acetic acid containing 5% (w/w) pepsin. Electrophoretic patterns showed that the ratio between &#x3B1;<sub>1</sub> and &#x3B1;<sub>2</sub> chains, which are subunit polypeptides forming collagen triple helix, was approximately 1:1 in all PSCs of duck feet. PSC-B had slightly higher molecular weights for &#x3B1;<sub>1</sub> and &#x3B1;<sub>2</sub> chains than PSC-S and PSC-T. From the results of differential scanning calorimetry (DSC), higher onset (beginning point of melting) and peak temperatures (maximum point of curve) were found at PSC-B compared to PSC-S and PSC-T (p&#x3C;0.05). Fourier transform infrared spectroscopy (FT-IR) presented that PSC-S and PSC-T had similar intermolecular structures and chemical bonds, whereas PSC-B exhibited slight difference in amide A region. Irregular dense sheet-like films linked by random-coiled filaments were observed similarly. Our findings indicate that PSCs of duck feet might be characterized similarly as a mixture of collagen type I and II and suggest that duck feet could be used for collagen extraction without deboning and/or separation processes.
#collagen #duck feet #DSC #FT-IR #pepsin

목차

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Belbachir, K. / 2009 / Collagen types analysis and differentiation by FTIR spectroscopy / Anal. Bioanal. Chem 395:829~837 google schola Cheng, F. Y. / 2009 / Effect of different acids on the extraction of pepsin-solubilised collagen containing melanin from silky fowl feet / Food Chem 113:563~567 google schola FAOSTAT google schola Gómez-Guillén, M. C. / 2011 / Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from alternative sources: A review / Food Hydrocolloid 25:1813~1827 google schola Hashim, P. / 2014 / Isolation and characterization of collagen from chicken feet / Int. J. Biol. Food Vet. Agric. Eng 8:242~246 google schola

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