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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
이향우 (성균관대학교 약학대학) 장만식 (성균관대학교 약학대학)
저널정보
대한약학회 약학회지 약학회지 제31권 제3호
발행연도
1987.1
수록면
173 - 181 (9page)

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Protein methylase I has been partially purified from hog pancreas with a 11% yeild. The final preparation is completely free of any other protein-specific methyltransferases and endogenous substrate proteins. The enzyme has an optimum pH of 7.2 and the approximate molecular weight is above 800 thousands dalton. The Km values for S-adenosyl-L-methionine and histone type II-A are 1.32$\times$10$^{-5}$M. The Ki value for S-adenosyl-L-homocysteine is 1.52$\times$10$^{-6}$M. The effect of enyzme concentration on the activity showed a slight sigmoidal curve suggesting the involvement of certain cofactors. Even though the purified enzyme showed two bands on polyacrylamide gel electrophoresis, the enzyme is highly specific for the arginine residues of protein and specifically, highly specific for histone, suggesting histonespecific protein methylase I.

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