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학술저널
저자정보
유태무 (성균관대학교 약학대학) 남궁석민 (성균관대학교 약학대학) 홍성렬 (성균관대학교 농과대학 유전공학과) 이향우 (College of Pharmacy, Sung Kyun Kwan University)
저널정보
대한약학회 약학회지 약학회지 제35권 제6호
발행연도
1991.1
수록면
473 - 482 (10page)

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Protein methylase II (S-adenosyl-L-methionine:protein carboxyl-O-methyltransferase; EC 2.1.1.24., PM II) was purified from chicken pancreas by subcellular fractionation, DEAE-cellulose chromatography, QAE-Sephadex A-50 chromatography, Sephadex G-75 chromatography, and Sephadex G-75 rechromatography. The purified PM II gave a single band upon polyarcrylamide gel electrophoresis both in the presence of SDS and in Tris glycine buffer without SDS. The pI value of purified PM II was identified as 5.7 on isoelectric focusing gel. Properties and activities of PM II were studied and the following results were obtained. 1) PM II from chicken pancreas was purified approximately 221-fold with a yield of 1.3%. 2) The purified PM II appear constituted of a single polypeptide chain of a molecular weight 46,800 daltons. 3) Hemoglobin exhibited the highest of methyl-accepting activity among the substrates tested. 4) The purified PM II has a $K_m$ of $4.67{\times}10^{-6}M$ and a $V_{max}$ of 37.5 pmoles of $methyl-^{14}C/min./mg$ enzyme for $SAM^{-14}CH_3$ as methyl donor in the presence of histone type II-As. 5) It is found that S-adenosyl-L-homocysteine is a competitive inhibitor for PM II with $K_i$ value of $3.23{\times}10^{-5}M$.
#Protein methylase II #non-denaturating gel electrophoresis #hemoglobin #pI #$K_m$ #$K_i$ #$V_{max}$

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