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논문 기본 정보

자료유형
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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제20권 제12호
발행연도
2010.1
수록면
1,653 - 1,663 (11page)

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The first gene (α-gal1) encoding an extracellular α-Dgalactosidase from the thermophilic fungus Talaromyces emersonii was cloned and characterized. The α-gal1 gene consisted of an open reading frame of 1,792 base pairs interrupted by six introns that encoded a mature protein of 452 amino acids, including a 24 amino acid secretory signal sequence. The translated protein had highest identity with other fungal α-galactosidases belonging to glycosyl hydrolase family 27. The α-gal1 gene was overexpressed as a secretory protein with an N-terminal histidine tag in the methylotrophic yeast Pichia pastoris. Recombinant α-Gal1 was secreted into the culture medium as a monomeric glycoprotein with a maximal yield of 10.75 mg/l and purified to homogeneity using Hisbinding nickel-agarose affinity chromatography. The purified enzyme was maximally active at 70oC, pH 4.5,and lost no activity over 10 days at 50oC. α-Gal1 followed Michaelis-Menten kinetics (Vmax of 240.3 μM/min/mg, Km of 0.294 mM) and was inhibited competitively by galactose (Km obs of 0.57 mM, Ki of 2.77 mM). The recombinant T. emersonii α-galactosidase displayed broad substrate preference, being active on both oligo- and polymeric substrates, yet had strict specificity for the α-galactosidic linkage. Owing to its substrate preference and noteworthy stability, α-Gal1 is of particular interest for possible biotechnological applications involving the processing of plant materials.
#α-Galactosidase #thermostability #Talaromyces emersonii #overexpression #Pichia pastoris

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