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protein containing the antigenic domain 1 (AD-1) is of a greatimportance, considering its use in diagnostic tests. The fusionprotein is produced by the fermentation of a recombinantstrain of Escherichia coli containing the plasmid Mbg58, whichexpresses the AD-1 (aa 484-650) of human cytomegalovirusglycoprotein B as a fusion protein together with aa 1-375 ofβ-galactosidase. An important characteristic of promoters (lacE.coli is their inducibility. Induction by IPTG is widely used forbasic research; however, its use in large-scale production isundesirable because of its high cost and toxicity..In this work,studies using different inducers and carbon sources for theproduction of a fusion protein containing the AD-1 wereperformed. The results showed that lactose could be used asan inducer in the fermentation proces for the production ofachieved with IPTG. The use of lactose for protein expressionin E. coli should be extremely useful for the inexpensive,large-scale production of heterologous proteins in E. coli.Addition of sucrose to the fermentation medium improved theyield of recombinant protein, whereas addition of fructose ortrehalose decreased the yield.

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