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논문 기본 정보

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학술저널
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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제16권 제7호
발행연도
2006.1
수록면
1,104 - 1,110 (7page)

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that binds and kills a target cel expressing a specific antigenon the surface of the cell, and its structure is chimeric, inwhich a toxin is fused to an antigen-binding domain such asscFv or Fab. Divalent antibody-toxin molecules showed highercytotoxicities against cancer cel lines than monovalentmolecules. However, the yields of the divalent moleculeswere very low. In this study, we introduced the CH2, CH3, orCH2-CH3 (=Fc) domain of antibody in the midle of the Fab-domain to increase the yield. The covalently bonded dimercould be formed by thre disulfide bridges from cysteineresidues in the hinge region. The molecule with the CH3domain showed about 3-fold higher dimerization yield thanpreviously constructed Fab-toxin molecules, while maintainingthe cytoxic activity comparable to that of scFv-toxin.However, the introduction of CH2 or Fc domain to the sameposition showed little effect on the dimerization yield. Weposible to form noncovalently associated dimer molecules.

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