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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제18권 제8호
발행연도
2008.1
수록면
1,475 - 1,481 (7page)

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B3 antibody specifically binds the LewisY-related carbohydrate antigen of many carcinomas, and it is used as a model antibody in this study. In a previous study, the Fab fragment of the antibody was fused to a 38 kDa truncated form of Pseudomonas exotoxin A, PE38, to make Fab- PE38, where PE38 is fused to the Fd fragment of the Fab domain. This parent monomer molecule, Fab-PE38, had no cysteine in the hinge region, and it could not make a disulfide bond to form a disulfide bond bridged homodimer [7]. In this study, we constructed three different kinds of divalent Fab-toxin fusion homodimers where the toxin is fused to the light chain of Fab, (Fab-PE38fl)2. In addition to the PE38 toxin fused to the light chain, these three molecules have different hinge sequences h1, h2, and h3 making Fabh1-, Fabh2-, and Fabh3-PE38fl monomers, respectively. These hinges contain only one cysteine on different positions of the hinge sequence. The disulfide bond between the hinge region of two monomers forms homodimers (Fabh1-PE38fl)2, (Fabh2-PE38fl)2, and (Fabh3- PE38fl)2. The refolding yields of these dimers were 5- 16-fold higher than a previously constructed dimer where the PE38 was fused to the Fd fragment (Fabh1-PE38)2 [8]. Our data suggest that the steric repulsion between the two PE38s in (Fabh1-PE38)2 during disulfide bridge formation is relieved by fusing it at the end of the light chain. The best cytotoxicity value of these dimers showed about 2.5-fold higher on an MCF7 cell line than that of the monovalent reference molecule in ng/ml scale, which is 15-fold higher in pM scale.
#Antibody refolding #light chain-toxin fusion #divalent antibody-toxin #homodimer #cytotoxicity #Pseudomonas exotoxin A

목차

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참고문헌 (20)

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Allured, V. S. / 1986 / Structure of exotoxin A of Pseudomonas aeruginosa at 3.0 Angstrom. Proc. Natl. Acad / Sci 83 : 1320 ~ 1324 google schola Benhar, I. / 1995 / Characterization of B1(Fv)PE38 and B1(dsFv)PE38: Single-chain and disulfide-stabilized Fv immunotoxins with increased activity that cause complete remissi google schola Brinkmann, U. / 1991 / B3(Fv)-PE38KDEL, a single-chain immunotoxin that causes complete regression of a human carcinoma in mice. Proc. Natl. Acad / Sci 88 : 8616 ~ 8620 google schola Brinkmann, U. / 1992 / Independent domain folding of Pseudomonas exotoxin and single-chain immunotoxins: Influence of interdomain connections. Proc. Natl. Acad / Sci 89 : 307 google schola Buchner, J. / 1991 / Renaturation, purification and characterization of recombinant Fab-fragments produced in Escherichia coli / Biotechnology 9 : 157 ~ 162 google schola

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