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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
대한생화학·분자생물학회 Experimental and Molecular Medicine Experimental and Molecular Medicine 제37권 제3호
발행연도
2005.1
수록면
155 - 160 (6page)

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The methylation of a 23-kDa nuclear protein increased after partial hepatectomy and methylation returned to basal levels after the initial stage of regeneration. The methylating enzyme was partially purified from rat liver by ammonium sulfate precipitation, DEAE-anion exchange chromatography and Butyl-Sepharose chromatography. The 23-kDa protein was purified from a nuclear fraction of liver tissue with SP-Sepharose. When the 23-kDa protein was methylated with the partially purified methyltransferase and analyzed on C18 high performance liquid chromatography (HPLC), the methylated acceptor amino acid was monomethyl lysine (MML). Previously, only arginine N-methylation of specific substrate proteins has been reported during liver regeneration. However, in this report, we found that lysine N-methylation increased during early hepatic regeneration, suggesting that lysine N-methylation of the 23-kDa nuclear protein may play a functional role in hepatic regeneration. The methyltransferase did not methylate other proteins such as histones, hnRNPA1, or cytochrome C, suggesting the enzyme is a 23-kDa nuclear proteinspecific lysine N-methyltransferase.
#lysine N-methylation #lysine N-methyltransferase #methylated amino acid analysis #nuclear 23-kDa protein #regenerating rat liver

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/ / Fraction of nucleoli enzymetic and two dimensional polyacrylamidegel ecectrophoretic analysis : 4716 ~ 21 google schola / / Identification of highly methylated arginine residues in anendogenous 20-kDa polypeptide in cancer cells : 737 ~ 45 google schola / / NGdimethylarginine from the hydrolysate of proteins of bovinebrain google schola / / Nuclear protein arginine N-methylation during hepatic regeneration : 157 ~ 67 google schola / / PR-Set7 is anucleosome-specific methyltransferase that modifies lysine20 of histone H4 and is associated with silent chromatin : 1201 ~ 13 google schola

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