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Jin-Hee Han (Kangwon National University) Jian Li (Kangwon National University) Bo Wang (Kangwon National University) Seong-Kyun Lee (Kangwon National University) Myat Htut Nyunt (Kangwon National University) Sunghun Na (Kangwon National University) Jeong-Hyun Park (Kangwon National University) Eun-Taek Han (Kangwon National University)
저널정보
대한기생충학열대의학회 Parasites, Hosts and Diseases The Korean Journal of Parasitology Vol.53 No.4
발행연도
2015.8
수록면
403 - 411 (9page)

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Plasmodium falciparum can invade all stages of red blood cells, while Plasmodium vivax can invade only reticulocytes. Although many P. vivax proteins have been discovered, their functions are largely unknown. Among them, P. vivax reticulocyte binding proteins (PvRBP1 and PvRBP2) recognize and bind to reticulocytes. Both proteins possess a C-terminal hydrophobic transmembrane domain, which drives adhesion to reticulocytes. PvRBP1 and PvRBP2 are large (> 326 kDa), which hinders identification of the functional domains. In this study, the complete genome information of the P. vivax RBP family was thoroughly analyzed using a prediction server with bioinformatics data to predict B-cell epitope domains. Eleven pvrbp family genes that included 2 pseudogenes and 9 full or partial length genes were selected and used to express recombinant proteins in a wheat germ cell-free system. The expressed proteins were used to evaluate the humoral immune response with vivax malaria patients and healthy individual serum samples by protein microarray. The recombinant fragments of 9 PvRBP proteins were successfully expressed; the soluble proteins ranged in molecular weight from 16 to 34 kDa. Evaluation of the humoral immune response to each recombinant PvRBP protein indicated a high antigenicity, with 38-88% sensitivity and 100% specificity. Of them, N-terminal parts of PvRBP2c (PVX_090325-1) and PvRBP2 like partial A (PVX_090330-1) elicited high antigenicity. In addition, the PvRBP2-like homologue B (PVX_116930) fragment was newly identified as high antigenicity and may be exploited as a potential antigenic candidate among the PvRBP family. The functional activity of the PvRBP family on merozoite invasion remains unknown.
#Plasmodium vivax #reticulocyte binding protein #recombinant protein #antigenicity

목차

Abstract
INTRODUCTION
MATERIALS AND METHODS
RESULTS
DISCUSSION
REFERENCES

참고문헌 (46)

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[보고서] - World Health Organization / 2014 / World Malaria Report (2014) google schola [학술지(정기간행물)] - Gething PW / 2012 / A long ne glected world malaria map: Plasmodium vivax endemicity in 2010 / PLoS Negl Trop Dis 6 : e1814 ~ google schola [학술지(정기간행물)] - Birkett AJ / 2013 / Malaria vaccine R&D in the Decade of Vaccines: breakthroughs, challenges and opportunities / Vaccine 31 (suppl 2) : B233 ~ B243 google schola [학술지(정기간행물)] - Noulin F / 2013 / 1912-2012: a century of research on Plasmodium vivax in vitro culture / Trends Parasitol 29 : 286 ~ 294 google schola [학술지(정기간행물)] - Udomsangpetch R / 2008 / Cultivation of Plasmodium vivax / Trends Parasitol 24 : 85 ~ 88 google schola

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