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대한바이러스학회 JOURNAL OF BACTERIOLOGY AND VIROLOGY 大韓바이러스學會誌 제27권 제2호
발행연도
1997.12
수록면
151 - 160 (10page)

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In view of the potential of replicase protein as a diagnostic reagent for human caliciviruses (HuCVs), we have cloned and over-expressed this gene from the Snow Mountain-like Korean strains in Escherichia coli as a fusion protein with glutathione S-transferase (GST), and described the preliminary antigenic characterization of the recombinant products. Each 470bp fragment corresponding to highly conserved region of RNA-dependent RNA polymerase was generated by RT-PCR from stools of two diarrheal children, cloned in pMOSBlue T-vector, and subcloned between the EcoRI and Sal I restriction sites of pGEX-4T-3, a GST gene fusion vector, yielding pGCV. This construct expressed a Snow Mountain-like HuCV replicase under the control of the IPTG-inducible tac promoter. An extract prepared by sonication of the E. coli cell inclusion bodies bearing pGCVp products was purified and analyzed by SDS-PAGE. After Coomassie blue staining, it was shown that the recombinant replicase migrated on the gels with an approximate molecular mass of 46.5 kDa, that was subsequently cleaved into a 26 kDa GST fragment and a 20.5 kDa replicase protein upon digestion with thrombin protease. The replicase was recognized on immunoblotting with the sera from symptomatic children with the HuCV-associated diarrhea but not by asymptomatic sera from adults. The results presented the first biological activity of individually expressed HuCV replicase subunit and provided important reagents for diagnosis of HuCV infection.
#Calicivirus replicase protein #Norwalk virus #Snow #Mountain agent gastroenteritis

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