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The L1 capsid protein of Human Papillomavirus(HPV) type 16 was expressed in Sf-21 insect cells via a baculovirus vector. The gene coding Ll ORF beginning at the second methionine was cloned into pBacPAK1 expression vector. Recombinant Ll protein was confirmed by 12% SDS- PAGE followed by Western blotting with monoclonal antibody against HPV 16L1. The L1 protein was expressed at high level and detected at the mobility of 56 Kda. But HPV 6bL1 antibody did not react with recombinant L1 protein. This indicates that the major capsid protein of HPV 16L1 is antigenically different to the HPV 6bL1. In addition, L1 major capsid proteins self-assembled into virus like particles(VLPs) and could be purified in preparative amounts by CsC1 density gradient, ultracentrifugation indicating that L1 protein alone is sufficient for virus like particle assembly in insect cells.

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