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저자정보
김지환 (가톨릭대학교) 김구영 (가톨릭대학교) 남민경 (가톨릭대학교) 김상수 (가톨릭대학교) 임향숙 (가톨릭대학교)
저널정보
한국미생물학회 미생물학회지 미생물학회지 45권 4호
발행연도
2009.12
수록면
291 - 299 (9page)

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본 연구에서는 Human HtrA3 (HtrA3)의 효소활성을 분자수준에서 연구하기 위해 HtrA간의 상동성과 기존에 알려진 maturation site들을 비교 분석하여 예상 mature HtrA3인 M1-HtrA3와 M2-HtrA3를 발현하는 construct를 제작하였다. pGEX system을 통해 Top10 균주에서 발현, 정제한 M1-HtrA3 단백질은 10 ㎍/L를 정제할 수 있었으며 발현량 대비 1%를 회수할 수 있었다. M2-HtrA3는 M1보다 5배 가량 많은 양을 정제할 수 있었으며 발현량 대비 회수율은 3배 정도 더 높았다. β-Casein을 이용한 in vitro cleavage test를 통해 M1, M2 form 모두 protease 활성을 갖는 것을 확인하였다. 또한, β-casein cleavage를 통해 HtrA serein protease들 간의 상대적인 활성을 비교한 결과, HtrA3와 HtrA2는 HtrA1보다 약 2배 더 높은 proteolytic cleavage 활성을 보였다. 본 연구에서 정립한 protease 활성을 지닌 HtrA3의 제작과 정제 조건은 HtrA3의 substrate를 탐색을 용이하게 할 수 있을 것이며, HtrA3 연관된 질환의 발병기전과 세포 신호전달을 이해하는 연구에 활용될 수 있을 것이다.
#GST-fusion system #HtrA3 #serine protease activity

목차

재료 및 방법
결과
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김경희 ,  김상수 ,  김구영 외 1명 생명과학회지 2006 .12

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