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Chang-Yong Eun (건국대학교) Songhee Han (건국대학교) Young-Ran Lim (건국대학교) Hyoung-Goo Park (건국대학교) Jung-Soo Han (건국대학교) Kyoung Sang Cho (건국대학교) Young-Jin Chun (중앙대학교) Donghak Kim (건국대학교)
저널정보
한국독성학회 Toxicological Research Toxicological Research Vol.26 No.3
발행연도
2010.9
수록면
171 - 175 (5page)

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The human genome contains approximately 13 orphan cytochrome P450 (P450, CYP) genes, of which the apparent function or substrate has not been identified. However, they seem to possess their own biological relevance in some tissues or developmental stages. Here, we characterized the heterologously expressed CYP2W1, an orphan P450 enzyme. The recombinant CYP2W1 protein containing a 6 × (His)-tag at Nterminus has been expressed in Escherichia coli and purified. Expression level of CYP2W1 holoenzyme was around 500 nmol P450 holoenzyme per liter culture medium. The reduced CO difference spectrum of CYP2W1 showed a maximum absorption at 449 ㎚. CYP2W1 indicated the significant induction to bioactivate Trp-P-1, MeIQ, and IQ in E. coli DJ701 tester strain. However, the bioactivation of B[α]P, and NNK by CYP2W1 was relatively low. The model structure of CYP2W1 suggested the characteristic P450 folds with the lengths and orientations of the individual secondary elements. The F-G loop is situated on the distal side of heme to accommodate the flexibility of active site of CYP2W1. These studies can provide useful information for the finding of its biological roles and structure-function relationships of an orphan CYP2W1 enzyme.

목차

INTRODUCTION
MATERIALS AND METHODS
RESULTS AND DISCUSSION
CONCLUSIONS
ACKNOWLEDGMENTS
REFERENCES

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UCI(KEPA) : I410-ECN-0101-2010-513-002817602